Дисулфидните връзки са незаменима част от триизмерната структура на много протеини.Тези ковалентни връзки могат да бъдат намерени в почти всички извънклетъчни пептиди и протеинови молекули.
Дисулфидна връзка се образува, когато цистеинов серен атом образува ковалентна единична връзка с другата половина на цистиновия серен атом на различни позиции в протеина.Тези връзки спомагат за стабилизирането на протеините, особено тези, секретирани от клетките.
Ефективното образуване на дисулфидни връзки включва няколко аспекта като правилно управление на цистеините, защита на аминокиселинни остатъци, методи за отстраняване на защитни групи и методи за сдвояване.
Пептидите бяха присадени с дисулфидни връзки
Организмът Gutuo има зряла технология за дисулфидни връзки.Ако пептидът съдържа само една двойка Cys, образуването на дисулфидна връзка е лесно.Пептидите се синтезират в твърда или течна фаза,
След това се окислява в разтвор с pH 8-9.Синтезът е относително сложен, когато трябва да се образуват две или повече двойки дисулфидни връзки.Въпреки че образуването на дисулфидна връзка обикновено завършва късно в синтетичната схема, понякога въвеждането на предварително образувани дисулфиди е изгодно за свързване или удължаване на пептидни вериги.Bzl е Cys защитна група, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys и др., широко използвани в симбионтите.Ние сме специализирани в синтеза на дисулфидни пептиди, включително:
1. Две двойки дисулфидни връзки се образуват в молекулата и две двойки дисулфидни връзки се образуват между молекулите
2. Три двойки дисулфидни връзки се образуват в молекулата и три двойки дисулфидни връзки се образуват между молекулите
3. Синтез на инсулинов полипептид, където се образуват две двойки дисулфидни връзки между различни пептидни последователности
4. Синтез на три двойки дисулфидно свързани пептиди
Защо цистеиниловата аминогрупа (Cys) е толкова специална?
Страничната верига на Cys има много активна реактивна група.Водородните атоми в тази група лесно се заместват от свободни радикали и други групи и по този начин могат лесно да образуват ковалентни връзки с други молекули.
Дисулфидните връзки са важна част от 3D структурата на много протеини.Дисулфидните мостови връзки могат да намалят еластичността на пептида, да увеличат твърдостта и да намалят броя на потенциалните изображения.Това ограничение на изображението е от съществено значение за биологичната активност и структурната стабилност.Заместването му може да бъде драматично за цялостната структура на протеина.Хидрофобните аминокиселини като Dew, Ile, Val са стабилизатор на спиралата.Тъй като стабилизира α-спиралата на дисулфидната връзка на образуването на цистеин, дори ако цистеинът не образува дисулфидни връзки.Тоест, ако всички цистеинови остатъци бяха в редуцирано състояние (-SH, носещи свободни сулфхидрилни групи), би бил възможен висок процент спирални фрагменти.
Дисулфидните връзки, образувани от цистеин, са издръжливи на стабилността на третичната структура.В повечето случаи SS мостовете между връзките са необходими за образуването на кватернерни структури.Понякога цистеиновите остатъци, които образуват дисулфидни връзки, са далеч един от друг в първичната структура.Топологията на дисулфидните връзки е основата за анализа на хомологията на първичната структура на протеина.Цистеиновите остатъци на хомоложните протеини са много запазени.Само триптофанът е статистически по-запазен от цистеина.
Цистеинът се намира в центъра на каталитичното място на тиолазата.Цистеинът може да образува ацилни междинни съединения директно със субстрата.Редуцираната форма действа като "серен буфер", който поддържа цистеина в протеина в редуцирано състояние.Когато pH е ниско, равновесието благоприятства редуцираната -SH форма, докато в алкална среда -SH е по-склонна да се окислява до -SR, а R е всичко друго, но не и водороден атом.
Цистеинът може също да реагира с водороден пероксид и органични пероксиди като детоксикант.
Време на публикуване: 19 май 2023 г