Молекулярното самосглобяване е повсеместно по своя характер и участва в различни биологични дейности, за да осигури подреден напредък на физиологичните функции и биохимичните реакции на организмите. Пептидното самосглобяване е важна част от молекулярното самосглобяване и отличната му биосъвместимост осигурява нова идея за проектирането на биомедицински материали с важна стойност на приложението. В този преглед обобщаваме основните движещи сили в процеса на самосглобяване на пептидите, въвеждаме накратко основните структури, образувани от самосглобяване на пептиди, и обсъждаме подробно ефектите на промените в околната среда (като рН, температура, йонна сила, специални йони, състоянието на редуксос и светлина) върху структурата и свойствата на екологично договорните пептиди. В същото време посоката на приложението и перспективата на биоматериалите за самосглобяване на пептидите се изясняват и се надяваме да предоставят справка за последващи изследвания в тази област.
Молекулярното самосглобяване е спонтанно явление, което е повсеместно. Тя е тясно свързана с молекулярното самосглобяване от макроскопичния природен пейзаж до микроскопичното образуване на ДНК двойна спирална структура в клетките. Има много видове молекули със способността за самосглобяване в природата, включително захари, протеини, фосфолипиди и нуклеинови киселини. Те играят различни функции в организмите чрез структурата на агрегацията, образувана от самосглобяване, което е подобно на молекулярните машини или клетъчните машини. Самосглобяването може не само да генерира различни функционални микронаноструктури, но и да образува макроскопски надмолекулни агрегати, видими за просто око, като хидрогели. Пептидното самосглобяване е важен аспект на молекулярното самосглобяване и отличната му биосъвместимост осигурява нова идея за разработването на биомедицински материали с важна стойност на приложението, което привлече голям брой внимание на изследователите през последното десетилетие. Тези пептиди спонтанно се събират и подреждат чрез неполярни аминокиселини като хидрофобни части и полярни аминокиселини като хидрофилни части, за да образуват високо подредени наноструктури, като наносфери, нанотръби и нанорибони. Тези самостоятелно сглобени структури също могат да бъдат допълнително интегрирани, за да образуват функционални биоматериали със специфични структури.
Традиционните гел материали обикновено се приготвят чрез ковалентно омрежване и полимеризация на малки органични молекули. Недостатъците на този метод включват сложен процес на синтез, трудност при модификация на материали, без отговор на външни стимули, определена цитотоксичност и трудност при разграждане. Тези недостатъци сериозно ограничават приложението му. Въпреки това, самосглобяването на пептидите е по-лесно за приготвяне и модифициране и има добра биосъвместимост и превъзходни свойства на разграждане, което показва голям потенциал за приложение в много области като тъканно инженерство, материали за освобождаване на лекарства и антибактериални материали.
Време за публикация: 2025-07-01