Тези антимикробни пептиди първоначално са получени от защитните системи на насекоми, бозайници, земноводни и т.н., и те включват главно четири категории:

1. Цекропин първоначално присъства в имунната лимфа на цекропиамота, която се намира главно при други насекоми, а подобни бактерицидни пептиди се намират и в червата на прасета. Обикновено те се характеризират със силно алкална N-крайна област, последвана от дълъг хидрофобна фрагмент.

2. Антимикробните пептиди на Xenopus (магаин) са получени от мускулите и стомаха на жабите. Структурата на антимикробните пептиди на Xenopus също е установена като спирална, особено в хидрофобни среди. Конфигурацията на Xenopus антипептиди в липидните слоеве се изследва чрез NMR с белязан NMR. Въз основа на химическото изместване на ациламиновия резонанс, спиралите на антипептидите на Xenopus са паралелни двуслойни повърхности и те могат да се сближат, за да образуват 13 мм клетка с периодична спирална структура от 30 мм.

3. Защитните пептиди на защитата са получени от поликариотични неутрофилни заешки полимакрофаги с пълна ядрена лобула и чревни клетки на животни. Група антимикробни пептиди, подобни на защитните пептиди на бозайниците, се екстрахират от насекоми, наречени „отбранителни пептиди на насекомите“. За разлика от отбранителните пептиди на бозайниците, защитните пептиди на насекомите са активни само срещу грам-положителни бактерии. Дори защитните пептиди на насекомите съдържат шест остатъка от Cys, но методът за дисулфидна връзка помежду си е различен. Интрамолекулярният дисулфиден мост режим на свързване на антибактериални пептиди, извлечени от меланогаст Drosophila, е подобен на този на растителните защитни пептиди. При кристални условия защитните пептиди се представят като димери.

4.Tachyplesin се получава от раци на подкови, наречени подковакраб. Конфигурационните проучвания показват, че тя приема антипаралелна конфигурация на В-сгъване (3-8 позиции, 11-16 позиции), в която б-Нангълът е свързан помежду си (8-11 позиции), а две дисулфидни връзки се генерират между 7 и 12 позиции и между 3 и 16 позиции. В тази структура хидрофобната аминокиселина е разположена от едната страна на равнината, а шестте катионни остатъка се появяват на опашката на молекулата, така че структурата също е биофилна.

От това следва, че почти всички антимикробни пептиди имат катионен характер, въпреки че те се различават по дължина и височина; Във високия край, независимо дали под формата на алфа-спирала или б-Подрупулката, битропската структура е общата характеристика.