Дисулфидните връзки са незаменима част от триизмерната структура на много протеини. Тези ковалентни връзки могат да бъдат намерени в почти всички извънклетъчни пептиди и протеинови молекули.
Дисулфидна връзка се образува, когато цистеинов серен атом образува ковалентна единична връзка с другата половина на цистинния сярен атом в различни позиции в протеина. Тези връзки помагат за стабилизиране на протеините, особено тези, секретирани от клетките.
Ефективното образуване на дисулфидни връзки включва няколко аспекта като правилно управление на цистеините, защита на аминокиселинни остатъци, методи за отстраняване на защитни групи и методи за сдвояване.
Пептидите се присаждат с дисулфидни връзки
Гутуо организмът има зряла дисулфидна облигационна технология. Ако пептидът съдържа само една двойка Cys, образуването на дисулфидна връзка е просто. Пептидите се синтезират в твърда или течна фаза,
След това се окислява в PH8-9 разтвор. Синтезът е сравнително сложен, когато трябва да се образуват две или повече двойки дисулфидни връзки. Въпреки че образуването на дисулфидна връзка обикновено се завършва късно в синтетичната схема, понякога въвеждането на предварително формирани дисулфиди е изгодно за свързване или удължаване на пептидните вериги. BZL е група за защита на Cys, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS и др., Широко използван в Symbiont. Ние сме специализирани в синтеза на дисулфид пептид, включително:
1. В молекулата се образуват две двойки дисулфидни връзки и се образуват две двойки дисулфидни връзки между молекулите
2. В молекулата се образуват три двойки дисулфидни връзки и се образуват три двойки дисулфидни връзки между молекулите
3. Синтез на инсулинов полипептид, където се образуват две двойки дисулфидни връзки между различни пептидни последователности
4. Синтез на три двойки пептиди, свързани с дисулфид
Защо Cysteinyl Amino Group (CYS) е толкова специална?
Страничната верига на CYS има много активна реактивна група. Водородните атоми в тази група лесно се заменят от свободни радикали и други групи и по този начин могат лесно да образуват ковалентни връзки с други молекули.
Дисулфидните връзки са важна част от 3D структурата на много протеини. Връзките на дисулфидния мост могат да намалят еластичността на пептида, да увеличат твърдостта и да намалят броя на потенциалните изображения. Това ограничение на изображението е от съществено значение за биологичната активност и структурната стабилност. Замяната му може да бъде драматична за цялостната структура на протеина. Хидрофобните аминокиселини като роса, ILE, VAL са стабилизатор на спирала. Тъй като стабилизира дисулфид-връзката α-спирала на образуването на цистеин, дори ако цистеинът не образува дисулфидни връзки. Тоест, ако всички остатъци от цистеин са били в намалено състояние (-sh, носещи свободни сулфхидрилни групи), ще е възможен висок процент на спирални фрагменти.
Дисулфидните връзки, образувани от цистеин, са издръжливи за стабилността на третичната структура. В повечето случаи S-S мостове между връзките са необходими за формирането на кватернерни структури. Понякога цистеиновите остатъци, които образуват дисулфидни връзки, са далеч един от друг в първичната структура. Топологията на дисулфидните връзки е основата за анализа на хомологията на първичната структура на протеина. Цистеиновите остатъци на хомоложните протеини са много запазени. Само триптофанът беше статистически по -запазен от цистеина.
Цистеинът е разположен в центъра на каталитичното място на тиолазата. Цистеинът може да образува ацилни междинни съединения директно със субстрата. Намалената форма действа като "серен буфер", който поддържа цистеина в протеина в намалено състояние. Когато рН е ниско, равновесието благоприятства намалената -sh форма, докато в алкални среди -е по -предразположена да се окислява, за да образува -SR, а R е всичко друго, освен водороден атом.
Цистеинът също може да реагира с водороден пероксид и органични пероксиди като детоксикант.
Време за публикация: 2025-07-02