Има много видове трансмембранни пептиди и тяхната класификация се основава на физически и химични свойства, източници, механизми за поглъщане и биомедицински приложения. Според техните физически и химични свойства, проникващите пептиди на мембраната могат да бъдат разделени на три вида: катионни, амфифилни и хидрофобни. Катионните и амфифилни мембрани, проникващи пептиди, представляват 85%, докато хидрофобните мембрани проникващи пептиди представляват само 15%.
1. Катионна мембрана, проникваща пептид
Катионните трансмембранни пептиди са съставени от къси пептиди, богати на аргинин, лизин и хистидин, като Tat, проникване, полиаргинин, P22N, DPV3 и DPV6. Сред тях аргининът съдържа гуанидин, който може да се свърже с водородна връзка с отрицателно заредени групи за фосфорна киселина върху клетъчната мембрана и да посредничи на трансмембранните пептиди в мембраната при условие на физиологична рН стойност. Проучванията на олигаргинин (от 3 R до 12 R) показват, че способността за проникване на мембраната е постигната само когато количеството на аргинин е едва 8, а способността за проникване на мембраната постепенно се увеличава с увеличаването на количеството аргинин. Лизинът, макар и катионен като аргинин, не съдържа гуанидин, така че когато съществува самостоятелно, ефективността на проникването на мембраната не е много висока. Futaki et al. (2001) установяват, че добрият ефект на проникване на мембраната може да бъде постигнат само когато проникващият пептид на катионната клетъчна мембрана съдържа поне 8 положително заредени аминокиселини. Въпреки че положително заредените аминокиселинни остатъци са от съществено значение за проникващите пептиди да проникнат в мембраната, други аминокиселини са еднакво важни, като например когато W14 мутира във F, проникването на проникване се губи.
Специален клас катионни трансмембранни пептиди са последователности на ядрена локализация (NLSS), които се състоят от къси пептиди, богати на аргинин, лизин и пролин и могат да бъдат транспортирани до ядрото през ядрения порен комплекс. NLS могат да бъдат допълнително разделени на единично и двойно въвеждане, състоящи се съответно от една и две групи от основни аминокиселини. Например, PKKKRKV от Simian Virus 40 (SV40) е еднократна NLS, докато ядреният протеин е двойно въвеждане на NL. Krpaatkkagqakkkl е кратката последователност, която може да играе роля в мембранната трансмембрана. Тъй като повечето NLS имат зарядни числа под 8, NLS не са ефективни трансмембранни пептиди, но те могат да бъдат ефективни трансмембранни пептиди, когато са ковалентно свързани с хидрофобни пептидни последователности, за да образуват амфифилни трансмембранни пептиди.
2. Амфифилен трансмембранен пептид
Амфифилните трансмембранни пептиди се състоят от хидрофилни и хидрофобни домейни, които могат да бъдат разделени на първичен амфифилен, вторичен α-хеличен амфифилен, β-сгъващ се амфифилен и хлебник на амфифил.
Primary type amphiphilic wear membrane peptides into two categories, category with NLSs covalently connected by hydrophobic peptide sequence, such as MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) and Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Both are based on the nuclear localization signal PKKKRKV of SV40, в който хидрофобният домен на MPG е свързан с слината последователност на ХИВ гликопротеин 41 (GalflgflgaAgstmg A), а хидрофобният домен на PEP-1 е свързан с богатия на триптофан клъстер с висок мембранен афинитет (Ketwwet wwtew). Хидрофобните домейни на двете обаче са свързани с сигнал за ядрена локализация PKKKRKV чрез WSQP. Друг клас първични амфифилни трансмембранни пептиди е изолиран от естествени протеини, като PVEC, ARF (1-22) и BPRPR (1-28).
Вторичните α-спирални амфифилни трансмембранни пептиди се свързват с мембраната чрез α-спирали, а техните хидрофилни и хидрофобни аминокиселинни остатъци са разположени на различни повърхности на спиралната структура, като MAP (Klalklalk AlkaLkla). За бета пептид сгъване Тип Амфифилна мембрана, способността му да образува бета плисиран лист е от решаващо значение за неговата способност за проникване на мембраната, като например в VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgkgdpkpd) в процеса на изследване на проникването на способността на мембраната, използване Способността за проникване на мембраната е много лоша. При обогатени с пролин амфифилни трансмембранни пептиди, полипролин II (PPII) се образува лесно в чиста вода, когато пролинът е силно обогатен в полипептидната структура. PPII е лява спирала с 3,0 аминокиселинни остатъци на оборот, за разлика от стандартната дясна ръка алфа-спирала структура с 3,6 аминокиселинни остатъци на оборот. Амфифилни трансмембранни пептиди, обогатени с пролин, включват говежди антимикробен пептид 7 (BAC7), синтетичен полипептид (PPR) N (N може да бъде 3, 4, 5 и 6) и др.
3. Хидрофобна мембрана проникващ пептид
Хидрофобните трансмембранни пептиди съдържат само неполярни аминокиселинни остатъци, като нетен заряд е по-малък от 20% от общия заряд на последователността на аминокиселините или съдържат хидрофобни части или химически групи, които са от съществено значение за трансмембранната. Въпреки че тези клетъчни трансмембранни пептиди често се пренебрегват, те съществуват, като фактор на растеж на фибробласт (K-FGF) и фактор на растеж на фибробласт 12 (F-GF12) от саркома на Kaposi.
Време за публикация: 2025-07-01