Тези антимикробни пептиди първоначално са получени от защитните системи на насекоми, бозайници, земноводни и т.н. и включват основно четири категории:
1. cecropin първоначално е присъствал в имунната лимфа на Cecropiamoth, която се среща главно в други насекоми, а подобни бактерицидни пептиди се намират и в червата на свинете.Те обикновено се характеризират със силно алкална N-терминална област, последвана от дълъг хидрофобен фрагмент.
2. Антимикробните пептиди на Xenopus (magainin) се извличат от мускулите и стомаха на жаби.Установено е също, че структурата на антимикробните пептиди на xenopus е спирална, особено в хидрофобни среди.Конфигурацията на ксенопусните антипептиди в липидните слоеве е изследвана чрез N-белязан NMR в твърда фаза.Въз основа на химическото изместване на ациламиновия резонанс, спиралите на антипептидите на ксенопус са успоредни двуслойни повърхности и те могат да се сближат, за да образуват 13 mm клетка с периодична спирална структура от 30 mm.
3. дефензин Защитните пептиди са получени от човешки поликариотен неутрофилен заешки полимакрофаги с пълна ядрена лобула и чревни клетки на животни.Група антимикробни пептиди, подобни на защитните пептиди на бозайници, са извлечени от насекоми, наречени „защитни пептиди на насекоми“.За разлика от защитните пептиди на бозайниците, защитните пептиди на насекомите са активни само срещу грам-положителни бактерии.Дори пептидите за защита от насекоми съдържат шест Cys остатъка, но методът на дисулфидно свързване един към друг е различен.Режимът на свързване с вътрешномолекулен дисулфиден мост на антибактериални пептиди, извлечени от Drosophila melanogast, е подобен на този на растителните защитни пептиди.При кристални условия защитните пептиди се представят като димери.
4. Тахиплезинът се извлича от подковоносни раци, наречени подковоноси.Проучванията на конфигурацията показват, че той приема антипаралелна конфигурация на B-сгъване (3-8 позиции, 11-16 позиции), в коятоβ-ъгълът е свързан един с друг (8-11 позиции), а две дисулфидни връзки се генерират между 7 и 12 позиции и между 3 и 16 позиции.В тази структура хидрофобната аминокиселина е разположена от едната страна на равнината, а шестте катионни остатъка се появяват на опашката на молекулата, така че структурата също е биофилна.
От това следва, че почти всички антимикробни пептиди са катионни по природа, въпреки че варират по дължина и височина;Във високия край, независимо дали под формата на алфа-спирала илиβ-сгъваема, битропна структура е общата черта.
Време на публикуване: 20 април 2023 г